使用线性调频z变换测定蛋白质的特征频率

Anjali沙玛¹Rameshwar辛格²

学生,部门电气工程NITM瓜廖尔,印度
学系助理教授电气工程NITM瓜廖尔,印度

文摘

蛋白质来执行其功能与其他分子的相互作用称为目标。蛋白质目标相互作用在本质上是非常具体的,在预先定义的位置发生在蛋白质称为热点。成功的蛋白质目标相互作用蛋白质和目标都必须共同光谱分量称为特征频率。特征频率是至关重要的,因为它形式依据蛋白质目标交互,因此特征频率的方法测定蛋白质在本文中说明了使用线性调频z变换。

关键字

蛋白质,特征频率、线性调频z变换、频谱共识,电子离子相互作用势(EIIP)共振识别模型(RRM)

我的介绍。

蛋白质是生物化学分子的最重要的类。蛋白质形成了主要的基础结构组件的动物和人体组织。蛋白质是生命的基石,对植物生长至关重要的细胞和组织修复。氨基酸组成的蛋白质天然聚合物分子单元。蛋白质是由20个化合物称为氨基酸的不同的组合。根据氨基酸连接蛋白质分子形成酶,激素,体内的肌肉、器官和组织。

蛋白质是氨基酸通过肽键连接在一起的聚合物。有20种不同的氨基酸构成本质上是地球上所有的蛋白质。一个氨基酸由羧酸集团,一个氨基和一个变量侧链连接到中心碳原子(也称为α碳)。侧链是唯一组件,不同的氨基酸。因此以区分不同的氨基酸的特点是其独特的规定一种氨基酸的侧链化学性质[1]。

生物学家区分四个组织层次结构的蛋白质[2]。一级结构是线性排列的氨基酸在蛋白质和共价连接的位置,如氨基酸之间的二硫键。二级结构包括面积在蛋白质折叠或盘绕,例子包括α螺旋和折叠床单,稳定的氢键。最后的三维(3 d)结构的蛋白质来自大量的非共价相互作用的氨基酸。四级结构起源于非共价相互作用,结合多个多肽为一个更大的蛋白质。尽管蛋白质可以被想象为氨基酸的线性链,它们不存在线性链在现实中。他们折叠成复杂的三维(3 d)结构形成弱非共价债券自身的原子之间。这是折叠的能力,使他们能够执行极端的特定功能。必要的信息来指定蛋白质的三维(3 d)形状包含在它的氨基酸序列。[2]

二世。线性调频z变换

线性调频Z变换算法一直是最受欢迎的算法在数字信号处理领域。线性调频Z变换是数值计算的算法评价N的Z变换样本。该算法已经被命名为线性调频z变换(CZT)算法。利用CZT算法可以有效地评估在M Z变换点在Z平面躺在圆形或螺旋计数器开始在Z平面任意点。角点的间距是一个任意常数,M和N是任意整数。

评估是基于事实的值Z变换对圆形螺旋轮廓可以表示为离散卷积。

三世。共振识别模型

蛋白质与其它分子相互作用来执行其生物功能被称为目标。这些交互是非常挑剔的。相互作用的特异性是由独特的三维(3 d)蛋白质分子的结构。这些位置被称为积极的网站。对于一个成功的蛋白质目标相互作用蛋白质和目标都必须共享相同的特征频率,但相反的阶段。这对应于峰值能量分布周期性的蛋白质分子必须与相应的槽在能量分布的周期性目标分子,反之亦然。这种匹配的能量分布周期性与共振,因此特征频率提供共振识别模型(RRM) [4]。基于共振识别的模型我们可以预测一个特定的蛋白质是否会与任意目标分子通过检查是否蛋白质和目标共享一个共同的特征频率。

四、电子离子相互作用的潜力

蛋白质是由20种氨基酸和每个氨基酸都是由不同的字母,因此蛋白质可以表示为一个字符序列。应用数字信号处理(DSP)的蛋白质,这种蛋白质字符序列需要映射到数值序列。数字的选择是基于一些物理性质相关的氨基酸的生物功能。一次成功的尝试分配数值氨基酸[12],其中每个氨基酸分配一个数值被称为其电子离子相互作用潜力(EIIP)。氨基酸是物理性质的电子离子相互作用潜力表示价电子的平均能量的氨基酸与蛋白质,是使相互生物属性

20种不同的氨基酸的EIIP值是表1中列出。因此每个氨基酸序列可以表示为一个惟一的编号。现在数字信号处理算法或工具可应用于系列获得的数值。

诉的特征频率

以前成功测定了使用离散傅里叶变换(DFT)的特征频率(4 - 7)和功率谱密度(PSD) (8 - 10);在这里,我们提出一个类似的方法使用线性调频z变换。

特征频率的确定的第一步是选择一个感兴趣的蛋白质功能组。蛋白质在官能团的数量可能在不同情况下是,假设我们有M官能团数量的蛋白质序列。的共同特征频率的官能团M蛋白可以由线性调频z变换的计算首先M蛋白单独然后乘以他们为了获得共识的集团。集团的共识谱峰特征频率。所需数量的蛋白质序列M典型频谱不同案件达成共识。应该使用足够数量的蛋白质序列来实现不同的频谱峰值特征频率的共识。最初的一组两个蛋白质序列可能尝试。如果有歧义(有几个类似的山峰在光谱一致),然后从功能组一个或多个蛋白质序列的兴趣可能包括在计算光谱的共识。

第六,说明性的例子

验证了该方法的力量我们展示了三个不同的例子。我们选择下面的蛋白质序列(13 - 14日):

(1)细胞色素C蛋白。

(2)溶菌酶蛋白质

细胞色素C是一个小的血红素蛋白质松散与线粒体的内膜。细胞色素C主要是被称为电子携带线粒体蛋白质。之间的过渡细胞色素C t细胞内的铁和铁状态使我一个有效的生物electrontransporter avital作用在植物和动物细胞氧化。它通常被认为是普遍的催化剂之间的呼吸作用形成一个重要electron-bridge呼吸道物质和氧气。

溶菌酶、酶中发现分泌物(眼泪)动物和泪腺的鼻粘液,gastricsecretions和蛋清。1921年由SirAlaxander弗莱明发现溶菌酶催化某些碳水化合物的分解发现在某些细菌的细胞壁(如。绞痛)。

我们有四个蛋白质序列用于细胞色素C和5为溶菌酶蛋白质序列。初步的细节与蛋白质的例子如表2所示。

七世。结果与讨论

对于每个例子,共识光谱的特征频率决心足够大的蛋白质序列属于相同的官能团感兴趣的蛋白质序列。蛋白质序列的数量来确定特征频率如表2所示。

答:金枪鱼细胞色素C

图1(一个)显示相应的数值序列的图形表示通过将每个氨基酸替换其细胞色素C金枪鱼心蛋白EIIP值。图1 (b)展示了细胞色素C的线性调频z变换金枪鱼心蛋白质。有许多山峰因此显然是不可能确定特征频率。

图1 (c)展示了细胞色素c官能团的共识频谱使用线性调频z变换(CZT)的方法。不同峰值对应于特征频率。

共识的细胞色素C使用线性调频z变换。不同的峰值ccorresponds特征频率。

b .母鸡蛋清溶菌酶

图2(一个)显示相应的数值序列的图形表示了每个氨基酸取代EIIP母鸡蛋清溶菌酶的值。

图2 (b)显示了线性调频z变换的母鸡蛋清溶菌酶。有许多山峰因此显然是不可能确定特征频率。

图2 (c)显示了溶菌酶的共识频谱使用线性调频z变换的官能团。不同峰值对应于特征频率。

八世。结论

特征频率的测定方法提出了使用线性调频z变换。血缘关系的特征频率存在显著的峰值蛋白质序列可以获得共识频谱使用的蛋白质序列相同的官能团。峰值对应的特征频率和一群只存在一个峰值蛋白质序列共享相同的生物功能。

引用

b·爱尔·d·布雷,a·约翰逊,j·刘易斯,m·拉夫k·罗伯茨和P。沃尔特,基本细胞生物学,花环出版社,纽约,1998年。
m . O Dayhoff Atlas的蛋白质序列和结构,5 th ed。华盛顿:Nat,生物医学。研究基金。1978年,增刊。3所示。页345 - 352。
a . a .出身低微和k . s .刺”剖析热点的蛋白质接口,“分子生物学杂志》上,卷280 - 1998页。
即Cosic“大分子生物活性:共振大分子之间的相互作用吗?——理论与应用”,IEEE反式。生物医学工程师。第41卷。。12日,第1114 - 1101页,1994年12月。
a·拉马钱德兰安东尼奥由于,p . p . Vaidyanathan”识别和热点的位置使用短时离散傅里叶变换在蛋白质,“在Proc。38艾斯洛玛尔相依信号,系统、电脑、太平洋格罗夫,CA, 2004年11月,页1656 - 1660。
p·拉马钱德兰和a·安东尼奥由于”识别和热点的位置使用数字滤波器在蛋白质,“IEEE选定的主题在信号处理杂志》上。2卷,3号,2008年6月。
p . p . Vaidyanathan B-J。尹,“信号处理在基因组学和蛋白质组学概念的作用,“富兰克林学院学报,卷。341年,第135 - 111页,2004年。
“决心Yashpal Yadav和Sulochana•瓦迪瓦尼称识别的特征频率热Spotsin蛋白质”,国际期刊的电气和电子工程(IJEEE), 1卷,问题1,2011。
“Yashpal Yadav和Sulochana•瓦迪瓦尼称识别蛋白质的特征频率使用功率谱密度”,国际期刊的电子工程的进步,1卷,问题1,2011,页342 - 346。
”Yashpal Yadav和Sulochana•瓦迪瓦尼称识别蛋白质的特征频率使用功率谱密度”,诉讼国际会议上先进的计算、通信和网络(ICACCN 11), pp.1095 - 1099(在线),在昌迪加尔,2 - 6月,2011年。
斯托伊卡、p和R.L.摩西,介绍光谱分析,普伦蒂斯·霍尔出版社,1997年,页26。
k·d·拉奥和m . N。年代的偶像,基因组和蛋白质组学的分析利用DSP技术,IEEE电路和Systems-1:普通文件,55卷,1号,2008年2月。
Swiss-Prot蛋白质知识库。瑞士生物信息学(SIB)本月。[网络]。可用:http://us.expasy.org/sprot/。
蛋白质数据库(PDB),研究合作实验室结构生物信息学(RCSB)。(在线)。可用:http://www.rcsb.org/pdb/。