基因表达

简介

基因是遗传基因组序列的物理和功能单位。基因与调控区、转录区和/或其他功能序列区相关，由DNA组成，作为指令来制造称为蛋白质的分子[1-8］．

分子生物学的中心法则清楚地解释了遗传物质是如何代代相传的。它指出信息是不可逆的，这意味着它不能从蛋白质转移到蛋白质或核酸。基因表达的基本步骤是DNA复制。在DNA复制过程中，当碱基对之间的氢键断裂时，DNA从母体DNA分子中产生两个副本。这种半保守复制过程是由DNA聚合酶完成的。一些染色体外DNA在合成生物学中是有用的。额外染色体DNA的例子是质粒载体[9-13］．质粒呈圆形，存在于细胞核外。这种染色体外DNA在许多生物技术应用中作为克隆工具，因为它们具有几个独特的限制位点。

转录

转录是基因表达的入门阶段，它利用RNA聚合酶将分离的DNA复制成RNA。该程序包括三个阶段开始，延伸和终止。

初始化:DNA粒子松弛并分裂形成一个小小的开放的复合物。RNA聚合酶与布局链(也称为“感觉链”或“编码链”)的启动子相连。RNA结合以5'到3'的方向继续，因此布局链必须是3'到5' [14-21］．

延伸率:RNA聚合酶沿着布局链移动，整合一个mRNA粒子。在原核生物中，RNA聚合酶是一种由各种亚基组成的全酶，包括一个sigma元素(翻译考虑)。

终止:在原核生物中，有两种解释结束的过程。在Rho-下级端，一个名为“Rho”的蛋白质变量负责扰乱包括格式链、RNA聚合酶和RNA粒子在内的复合物。在无rho端，一个圆形状接近RNA粒子的末端，使它隔离自己。真核生物的末端更加复杂，包括在RNA转录本的3'处额外的腺嘌呤核苷酸的膨胀(这一过程暗指聚腺苷酸化)。

前信使Rna的发育

翻译的组成部分与DNA复制有相似之处。与DNA复制相似，双螺旋结构的一半松动必须发生在翻译发生之前，这是RNA聚合酶化合物催化这一过程[21-25］．

完全不像DNA复制，两条链都被复制，唯一的一条链被解释。包含质量的链被称为意义链，而相反的链被称为反义链[26-32］．翻译过程中产生的mRNA是意义链的副本，但被翻译的是反义链。

三磷酸核糖核苷酸(NTPs)通过沃森-克里克碱基混合(A与U组合)沿着反义DNA链进行调节。RNA聚合酶将核糖核苷酸连接在一起，形成一个与反义DNA链的位置相对应的前信使RNA原子。当RNA聚合酶化合物达到三组碱基时，解释结束，这被视为“停止”信号[33］．DNA粒子重新缠绕，重新形成双螺旋结构。

Rna嫁接

相应形状的前信使RNA含有蛋白质结合不需要的内含子。在一个叫做RNA嫁接的过程中，前信使RNA被分解以排出内含子并生成分离RNA (mRNA)

可变剪接

在选择性剪接中，单个外显子被连接或包含，提供了一些不同的可想象的mRNA项目。每个mRNA项目编码一个替代蛋白质亚型;这些蛋白质异构体的肽序列不同，因此它们的自然作用也不同。据评估，高达60%的人类品质物品经历了选项加入。

选择性剪接增加了蛋白质的不同质量-一个单独的质量转录本(RNA)可以有许多不同的连接示例，因此将编码大量不同的蛋白质:一个组合的蛋白质组是由一个通常受限制的基因组产生的[34-38］．嫁接在遗传调控中是必不可少的(由于细胞条件的改变，连接实例的调整改变了蛋白质的表达)。当然，奇怪的连接例子可能会引发包括肿瘤在内的疾病状态。

反转录

在逆转录过程中，RNA被“逆转录”成DNA [38-42这一过程由逆转录酶催化剂催化，允许包括人类免疫缺陷病毒(HIV)在内的逆转录病毒利用RNA作为其遗传物质。逆转录酶化合物在生物技术中也有应用，允许研究人员将RNA转换为DNA，例如PCR。

翻译

翻译框中的mRNA被运输出核心，进入细胞质，到核糖体(细胞的蛋白质结合生产线)。在这里，它协调蛋白质合并。调度RNA并不直接包含在蛋白质组合中-这需要交换RNA (tRNA)。mRNA在tRNA的帮助下协调蛋白质组合的方法被称为翻译[42-47］．

核糖体是RNA和蛋白质粒子的巨大复合物[47-52］．每一个三个碱基的mRNA延伸(三联体)被称为一个密码子，其中一个密码子包含特定氨基腐蚀的数据。当mRNA通过核糖体时，每个密码子通过沃森-克里克碱基混合与特定交换RNA (tRNA)粒子的反密码子连接。该tRNA颗粒在其3 '端传递一种氨基腐蚀性物质，该腐蚀性物质被巩固到发育中的蛋白质链中。然后将tRNA从核糖体中去除。

译后修改

在最近的几十年里，研究人员发现，人类蛋白质组比人类基因组更不可预测。虽然据评估，人类基因组包括大约20,000和25,000种品质(1)，但人类蛋白质组中蛋白质的总数量估计超过100万。这些估计表明，单独的性质编码各种蛋白质[53-55］．基因组重组、从选项启动子开始的转录、差异转录端和转录本的选项移植都是产生多样化mRNA转录本的组成部分(3)。蛋白质翻译后调整(PTMs)进一步促进了从基因组水平到蛋白质组的不可预测性的增加[56-60］．ptm是一种混合改变，在实用蛋白质组学中起着关键作用，因为它们管理着与其他细胞粒子(例如蛋白质、核酸、脂质和辅助因子)的作用、限制和通信。

此外，人类蛋白质组是一种元素，根据大量的震动而变化，翻译后的改变通常被用来控制细胞运动。PTMs发生在特定的氨基腐蚀侧链或肽键上，并经常通过酶运动进行调解。可以肯定的是，据评估，5%的蛋白质组含有执行200多种翻译后调整的化学物质(4)。这些催化剂包括激酶、磷酸酶、转移酶和连接酶，这些酶包括或将实用聚集、蛋白质、脂质或糖与氨基腐蚀侧链连接或从氨基腐蚀侧链连接，以及蛋白酶，它们切断肽证券以疏散特定的组或管理亚基。许多蛋白质同样可以利用自催化区域改变自身，例如，自激酶和自原解空间。

翻译后的改变可以发生在蛋白质“生命周期”的任何阶段。例如，许多蛋白质在解释完成后很快被调整，以干预正常的蛋白质坍塌或可靠性，或将开始的蛋白质引导到正确无误的细胞区室(例如，核，膜)。不同的变化发生在坍缩和限制结束后，以产生或灭活反应物的作用，或通常影响蛋白质的自然运动。另外，蛋白质还以共价连接到标签上，这些标签集中在蛋白质上进行腐蚀。除了单一的改变，蛋白质通常是通过翻译后裂解和蛋白质发育或设定的逐步组成部分的实用聚合的扩展来改变的。

蛋白质pms也可以是可逆的，取决于改变的方式。举个例子，激酶在特定的氨基腐蚀侧链上磷酸化蛋白质，这是反应物作用或失活的典型系统。另一方面，磷酸酶水解聚集的磷酸盐，将其从蛋白质中排出，与自然运动相反。多肽键的蛋白水解裂解是热力学上理想的反应，因此可以一直清除多肽群或管理区域[61-65］．

因此，对蛋白质及其翻译后变化的研究对于冠状动脉疾病、肿瘤、神经退行性感染和糖尿病的研究尤其重要。PTMs的描述，尽管是测试，但对细胞容量隐藏的病因学方法有重要的理解。事实上，考虑翻译后改变蛋白质的主要挑战是特定识别和清除技术的进步。幸运的是，这些特殊的障碍正在被新的和精细的蛋白质组学进展所克服。

如上所述，大量的不同pms阻碍了对所有可能的蛋白质变化的详尽审计。沿着这些思路，本大纲只涉及了当今蛋白质检测中最广泛认可的几种pms。此外，磷酸化、糖基化和泛素化被置于更突出的中心位置，随后这些PTM在专门介绍特定PTM的页面上被更详细地描述[66-72］．

蛋白质翻译后的变化可能发生在几个方面。其中一些记录在下面:

糖基化:许多蛋白质，尤其是真核细胞中的蛋白质，会因淀粉的膨胀而发生变化，这种方法被称为糖基化。蛋白质中的糖基化导致糖基聚集到天冬酰胺、羟赖氨酸、丝氨酸或苏氨酸。

乙酰化作用:乙酰基束的膨胀，主要是在蛋白质的n端[73-78］．

烷基化:烷基簇(如甲基、乙基)的膨胀。

甲基化:甲基束的膨胀，通常发生在赖氨酸或精氨酸的聚集时(这是一种烷基化反应)[79-84］．

生物素酰化:定量赖氨酸的酰基化与生物素组成。

Glutamylation:谷氨酸腐蚀沉积物与微管蛋白和一些不同蛋白质的共价连接。

Glycylation:氨基腐蚀组的微管蛋白c端尾部有1 - 40多个甘氨酸沉积的共价连接。

Isoprenylation:类异戊二烯簇(如法尼醇和香叶酰香叶醇)的膨胀。

Lipoylation:连接脂酸盐有用。

Phosphopantetheinylation:在不饱和脂肪、聚酮、非核糖体多肽和亮氨酸生物合成中，从辅酶中扩增4'-磷酸antetheinyl部分。

磷酸化:磷酸束的膨胀，通常形成丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸或组氨酸。

硫酸盐化作用:硫酸酯的膨胀聚集成酪氨酸。

Selenation

c端酰胺化

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