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在硅片序列分析和三维结构的预测大豆胰蛋白酶抑制剂(SBTI)同源性建模

P.G. Pohekar1、2,N.J.Chikhale3
  1. 桑特生物技术学系Gadge巴巴Amravati大学Amravati,印度马哈拉施特拉邦
  2. 助理教授,生物技术学系Abasaheb Garware学院浦那(印度马哈拉施特拉邦
  3. 校长先生Shivaji农业大学,Amravati,马哈拉施特拉邦,印度
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文摘

大豆胰蛋白酶抑制剂的酶灭活血清胰蛋白酶抑制剂和提供了一个免费期权时接种细胞附着。它作为一种抑制剂只有当它的原生状态。本研究涉及的序列分析和同源性建模大豆胰蛋白酶抑制剂。序列分析二级结构和antigenecity预测。二级结构预测揭示了延长链导致的结构,而antigenecity预测证实抗原决定簇的存在。通过使用分析员3 d结构的预测。合成结构被procheck评估,errat并验证3 d程序显示兼容性的残留结构预测。

关键字
大豆胰蛋白酶抑制剂、同源性建模、三维结构

我的介绍。
胰蛋白酶抑制剂是酶,减少生物活性胰蛋白酶的可用性。有各种来源血清胰蛋白酶抑制剂等抗胰蛋白酶,青豆,牛胰腺、卵类粘蛋白和大豆。大豆粉,获得油萃取后,也被广泛用作许多最具成本效益的feed组件水产养殖动物[1]。然而,大豆的营养价值远低于预期,尽管其蛋白质含量和氨基酸的蛋白质。这很大程度上归因于营养因子的存在,如蛋白酶抑制剂。大豆胰蛋白酶抑制剂是一种抗营养蛋白质中大豆降低了大豆蛋白的营养品质。饮食中也存在已知的增长率降低年轻单胃的动物[2]。大豆胰蛋白酶抑制剂(SBTI)是一种可逆的竞争性抑制剂胰蛋白酶和蛋白酶等其它胰蛋白酶。大豆胰蛋白酶抑制剂三维结构的知识可以帮助我们发现trypsin-antitrypsin之间的复杂的多。为了揭开这个,最需要知道蛋白质的三维结构,这可能是通过x射线晶体学、核磁共振光谱学的方法。 The experimental technique however are more time consuming and tedious also may not be always succeed in determining the structure of all the proteins, since large amount of data is generating day by day therefore creating a gap between available sequences and experimentally solved structure. Computational biology which deals with the computational approach to analyze biological data in silico, help in this regard to reduce the gap. The method like homology modelling [3] is one of them useful to resolve the structure. As the proteins are the result of previously existing one due to the process of continuous evolution of their ancestors therefore proteins can be grouped into families and the member of same family have same similar fold pattern. This fact utilized to predict the structure, if the structure of any of family protein is known, and the technique by means of which it is achieved is known as homology modelling. Modeller [4] is the program by means of which homology modelling is achieved based on the molecular probability density function. Study reveals that model predicted by modeller stand best with respect to SWISS-PROT, which predict the structure online [5].

二世。方法
3 d结构的预测,胰蛋白酶抑制剂的氨基酸序列从SWISSPROT下载[6],在加入Q9LLX2数量。据序列长度为168个氨基酸。模板选择执行搜索使用BLAST-P针对PDB[7][8]从NCBI数据库接口。同时“模板识别工具”在瑞士模式接口[9]提供的瑞士生物信息学研究所也用于模板的选择。爆炸的输出显示了16个重大打击有价值几乎等于零。其中的最佳模式选择作为模板从物种1 r8n Delonix regia分享与查询序列相似性的81%左右。最后预测了结构使用程序分析员。

三世。序列分析
序列二级结构预测分析是通过使用自我优化预测方法即SOPM[10]和antigenecity预测利用Tongaonkar和Kolaskar[11]的方法。大豆胰蛋白酶抑制剂的SOPM结果,随机线圈(30.36%)和扩展链(37.50%)的贡献,随着α螺旋(16.67%)和β(15.48%)贡献少。在整个序列的大豆胰蛋白酶抑制剂有6抗原决定因素,而行列式。1和5的肽序列SNCPVTVLQDYSE(13)和SIQKYKFGYKLVFCITGSGTCLD(23)分别是潜在抗原考虑抗原倾向最高。

四、实验结果
大豆胰蛋白酶抑制剂的3 d模型预测的同源性建模,从分析员Align2D命令是用来查询序列对齐模板结构,其次是代循环模型——模型类。整体五个模型被允许生成,细化后单一模型选择的基础上最低分子(mol-pdf)值的概率密度函数。摩尔pdf值为每个结构是表1中给出。所产生的模型Procheck等项目进行评估。[12],ERRAT[13]并验证3 d (14、15)。Procheck结果表明168氨基酸序列,只有一个氨基酸是不允许地区下降,代表的精确度预测结构(参考图1,表2)。53.927 ERRAT结果显示了整体质量因素。如图2所示的可能性拒绝该地区超过误差值是有限的,可能不属于残留活性部位。预测结构也证实了使用验证3 d程序,显示的值0.2或以上的大部分残留表明残留的兼容性与结构预测。预测结构(图3 a和b)提交给党的蛋白质模型数据库,这是网上有id: PM0079063。
图像
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诉的结论
本研究在硅片处理序列分析和预测大豆胰蛋白酶抑制剂的三维结构。antigenecity预测显示抗原决定因素的存在。模型预测使用分析员站好几个方面说明生成模型的可行性。还可以用于预测结构的分子对接研究更深入的结构

引用
  1. Storebakken, T。,Refstie, S. and Ruyter, B., “Soy products as fat and protein sources in fish feeds for intensive aquaculture”. In: Drackley, J.K. (Ed), Soy in Animal Nutrition. Fed Anim. Sci. Sco., Savoy, II, USA, pp. 127-170, 2000.
  2. Van Damme Els), j . M。、Peumans w·J。,Pusztai, A. and Bardocz, S., “Handbook of plant lectins: Properties and biomedical applications” pp. 224. Chichester: Wiley.1997.
  3. Krieger E。,Nabuurs, S. B. and Vriend, G., “Homology Modeling, in Structural Bioinformatics”, Volume 44 (eds P. E. Bourne and H. Weissig), John Wiley & Sons, Inc., Hoboken, NJ, USA. doi: 10.1002/0471721204.ch25,2005.
  4. 萨利·A。,et al. J. Mol. Biol. 234: 779 [PMID: 8254673],1993.
  5. Meshram R。,J。,et al, “Sequence analysis and homology modeling of laccase from Pycnoporus cinnabarinus” Bioinformation. Vol. 5(4),2010.
  6. 伯格曼解释B。,et al. Nucleic Acids Res 31:365 [PMID:12520024],2003.
  7. Stephen F。,et al. Nucleic Acids Res. 25:3389 [PMID:9254694],1997.
  8. 韦斯特布鲁克J。,et al. Nucleic Acids Res. 31: 489 [PMID:12520059],2003.
  9. Schwede t . et al .核酸31:3381》(PMID: 12824332), 2003。
  10. Geourjon C。,Deleage G., “SOPM: a self-optimized method for protein secondary structure prediction.” Vol. 7(2):157-164,1994.
  11. Kolaskar, a S。,Tongaonkar, P. C., “A semi-empirical method for prediction of antigenic determinants on protein antigens.” FEBS Lett. Vol.10;276(1-2):172-4. 1990.
  12. 拉斯科夫斯基,r。,et al. J. Appl. Cryst. 26: 283,1993.
  13. Colovos、c和耶茨、t . O。,“Verification of protein structures: patterns of nonbonded atomic interactions”. Protein Sci. vol;2 (9):1511-9. 1993.
  14. 鲍伊,j . U。Luthy, R。,and Eisenberg, D. A., “Method to identify protein sequences that fold into a known three-dimensional structure”. Science. vol 12;253(5016):164-70.1991.
  15. Luthy, R。,鲍伊,j . U。,and Eisenberg, D., “Assessment of protein models with three-dimensional profiles”. Nature. 5;356(6364):83-5,1992.