研究和评论:牙科科学杂雷竞技苹果下载志》上
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e-ISSN: 2320 - 7949和p-ISSN: 2322 - 0090
1保守的牙科和牙髓学、A.B. Shetty纪念牙科科学研究所,Deralkatte Nitte大学,芒格洛尔、印度
2生物化学系,K.S.对冲基金医学学院,Deralkatte Nitte大学,芒格洛尔、印度
收到的日期:23/05/2016;接受日期:08/07/2016;发布日期:14/07/2016
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目的:人类热休克蛋白含有8同源陪伴,其中6个在网和线粒体,并留在细胞质和细胞核。这些蛋白质有组织的具体表达式,显示不同的生物的任务。给出了详细的唾液热休克蛋白70年的水平相比健康个体为头部和颈部癌症病人接受放射治疗。材料与方法:40个人报告的部门和头颈癌肿瘤放射治疗是包含在实验组并与40健康人.Saliva和血清样本收集和分析了热休克蛋白70水平与伊丽莎(HSP 70)酶联免疫测定和统计分析是用独立的学生“t”测试。P < 0.05被认为是具有统计学意义。结果:有一个显著增加血清中热休克蛋白70年的水平在实验组(6.525 ng / ml)与对照组相比(3.170 ng / ml)。唾液热休克蛋白70冲击显示显著的水平在实验水平(5.694 ng / dl)相比,对照组(2.641毫微克/分升)。结论:唾液和血清热休克蛋白70有显著提高个人接受头部和颈部癌症放射治疗的,因此是一种有效的细胞应激标记。
细胞压力,Hsp70、放疗。
热休克蛋白是由细胞产生的对压力的反应被称为热休克期间因为他们最初表示温度提高和提供保护严重的温度变化。但是现在科学证明是表示在其他压力包括伤口愈合和组织改造(1]。热休克蛋白执行说法功能通过稳定新蛋白质受损细胞应激(2]。
热休克蛋白是由热休克因子,发现几乎在所有这些蛋白质是生物体命名根据其分子量也称为应激蛋白(3]。这些蛋白质发挥重要作用在协助建立适当的蛋白质形状和预防不必要的总量和有助于稳定部分的蛋白质。它有助于细胞内的跨膜运输蛋白(4]。
热休克蛋白70命名它的分子量是参与绑定抗原和展示他们的免疫系统。热休克因子1转录因子保持热休克蛋白70的表达,它(HSF-1)是一个功能强大的多因素,修改致癌作用。热休克蛋白70提供热宽容和还提供了在翻译后导入线粒体蛋白质折叠,因此应力和热应力。HSP 70阻止部分变性蛋白质聚合和允许应力和热应力的实例展开。
Hsp 70传感器与内质网蛋白1α诱导细胞凋亡的相互作用延长XBP-1 mRNA的拼接,从而调节目标的拼接XBP-1服务于细胞凋亡。这种应激反应蛋白能提高完整增加细胞生存(5]。它结合了部分合成肽序列紧密,防止从聚合和呈现nonfuntional [6]。
电离辐射是一个关键的头部和颈部癌症的治疗。据说提高合成各种免疫刺激和调节分子像热休克蛋白7]。人类热休克蛋白含有8同源陪伴,其中6个在网和线粒体,并留在细胞质和细胞核。这些蛋白质有组织的具体表达式,表明不同生物的任务。因此HSP 70可以作为生物标志物分析个人接受放射治疗的细胞应激反应。
后获得的制度伦理间隙之间的研究个人报告汤姆肿瘤学部门,K.S.对冲基金慈善医院,芒格洛尔与头部和颈部癌症放射治疗诊断。
实验组包括40个人,测试组包括40个健康人。个体与其他活动感染、孕妇和哺乳期妇女,吸烟者被排除在研究之外。
唾液收集
唾液收集是根据Navazesh技术完成的。唾液收集在一个无菌的一次性塑料容器和样本存储在−70°C,用于进一步分析。
血清的制备
卷3毫升的外周血从患者使用静脉穿刺肘前的窝。血凝被允许在室温下30分钟和离心机3000 rpm 10分钟。当时获得的血清分成2整除,然后转移到一个被称为聚丙烯管和存储在-70°C和用于进一步分析。
酶联免疫测定的热休克蛋白70
酶联免疫吸附试验设备(试验设计和Stressgen)使用。血清和唾液样本进行了分析使用Elisa系统按照制造商的推荐程序和96板使用预镀以适当的抗体。
血清、唾液样本和标准被添加和孵化3 h,然后添加共轭抗体是在室温下和孵化1 h。又洗了盘子,基质添加颜色变化和发展培养30分钟在黑暗中在室温下。最后,光学密度在450 nm,样本与标准。结果在ng / ml HSP 70表达。
学生的t测试是用于统计分析的循环和唾液健康个体和个人接受放射治疗HSP 70值,这是表示平均值和标准偏差。
P < 0.05被认为是具有统计学意义。
有一个显著增加在实验组血清热休克蛋白70年的水平(6.525 ng / ml)与对照组相比(3.170 ng / ml) (表1)。
| Hsp 70 (ng / ml) | 组 | N | 的意思是 | SD | 平均差(95%置信区间) | t | df | 假定值 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 唾液 | 实验 | 40 | 5.694 | 0.578 | 3.053 (2.564,3.542) | 13.107 | 18 | < 0.001 * |
| 控制 | 40 | 2.641 | 0.456 | |||||
| 血清 | 实验 | 40 | 6.525 | 0.234 | 3.355 (3.007,3.704) | 20.234 | 18 | < 0.001 * |
| 控制 | 40 | 3.170 | 0.469 | |||||
| * P < 0.05显著 | ||||||||
表1:独立样本t检验。
唾液热休克蛋白70冲击显示显著的水平在实验水平(5.694 ng / dl)相比,对照组(2.641 ng / dl) (表1)。
研究显示HSP 70年水平的增加个人接受头部和颈部癌症放射治疗的,这可能是由于cyto-protective HSP的效果8]。真核细胞激活多种细胞内信号通路在暴露于电离辐射,从而延迟细胞周期进程从而激活DNA修复通过检查点G1,行动和G2 (9]。
公园等人在2000年进行的研究显示HSP 70年诱导细胞呈现与无线电电阻(10]。热休克蛋白相比,HSPA1A合成越来越迅速,它是一个主要的压力诱导成员通常在侵略性的肿瘤和转移。这HSPA1A膜结合,细胞外HSP的保护细胞免受放疗(interlukin) - 2激活NK细胞通过分泌穿孔素/ granzyme B现在是脂质囊泡中通过内源性磷酸甘露糖受体被HSP70,因此granzyme通过穿孔素释放从而granzyme B介导细胞凋亡蛋白酶依赖细胞凋亡在肿瘤细胞(11]。
Marguis集团的工作表明,诱导HSP 70年抗肿瘤、theraupetic还会减少肿瘤的大小。因此,热休克蛋白70 cytoprotective作用,是一种有效的标记细胞的压力。目前的研究显示HSP 70的增加,可能是辐射诱导或增加由于先前存在的恶性肿瘤,与预辐射和辐射后组织进一步的研究可能会给一个明确的识别HSP 70年水平及其相关性与辐射诱导对细胞的影响。
中央研究实验室,Nitte大学芒格洛尔和大肠Padmini博士,副教授,生物化学,Bharathi女子大学,钦奈- 6008108支持整个分析。
