载铁蛋白包裹的单晶磁铁矿纳米颗粒的合成

金属、采矿和磁性材料国际会议

2018年11月1日至2日，法国巴黎

Hideyuki Yoshimura

明治大学，日本川崎

主题:垫子科学

DOI:10.4172 / 2321 - 6212 - c7 - 031

摘要

为了得到均匀的纳米颗粒(NPs)，蛋白质(载铁蛋白)腔被用作反应室。蛋白质外壳作为模板抑制颗粒生长，并作为涂层防止NPs之间凝固。载铁蛋白是一种在许多生物物种中发现的铁储存蛋白，已知在体外矿化几种金属离子。它是由24个亚基(L-chain和H-chain)组成的空心球形蛋白质，外径为13 nm，内径为7.4 nm。在这里，我们报道了在载铁蛋白腔中合成磁铁矿晶体(Fe3O4)纳米颗粒。含载铁蛋白的磁铁矿被称为磁铁蛋白，其磁性能和应用已被多次报道。然而，这些纳米颗粒的结晶度并没有被完全控制。本实验采用天然马脾铁蛋白(含约15% h -链)或重组人h -铁蛋白。h链具有Fe (II)氧化位点，因此在腔体的各个氧化位点上氧化发生得非常快。因此，合成的纳米颗粒是无定形或多晶的。 We have used recombinant L-chain apoferritin which lacked Fe (II) oxidation site and oxidation proceeds slowly. Utilizing slow oxidation process and magneticcolumn chromatography purification process, we succeeded to obtain magnetite NPs with nearly single crystal domain which expected to have high T2 relaxivity in MRI and high efficiency for hyperthermia therapy. We extended the N-terminus of the apoferritin subunits, which exposed to the external surface of the molecule, with peptide chain having specific binding ability to the cancer cell. Combining high quality magnetite nanoparticles and cancer cell specific apoferritin, this magnetoferritin would show high potential for cancer treatment

传记

吉村秀行于1982年在名古屋大学获得博士学位，并在日本理化研究所(RIKEN)进行博士后研究。1984年，他作为研究人员转移到JEOL有限公司的生物计量实验室。从1990年到1995年，他还加入了JRDC, ERATO NAGAYAMA蛋白质阵列项目，担任阵列表征组的经理。1995年后，他调任明治大学物理系副教授。2000年，他在同一个系被提升为教授。他目前的兴趣是开发用于生物学的x射线显微镜和利用蛋白质功能合成纳米颗粒。

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